A Ras fehérjék napjaink rákkutatásának élvonalában helyezkednek el. Viszont az elmúlt évtizedek intenzív kutatásainak ellenére sem sikerült ez idáig hatékony Ras inhibitort felfedezni. Ez két fő okra vezethető vissza. Egyrészt nehéz a Rast közvetlen támadni, mert az onkogén mutáns fehérje aktív állapotában rögzül (GTP kötött állapot). A sejt belsejében található magas GTP koncentráció mellett az eredendően alacsony belső GTPáz aktivitás szinte lehetetlenné teszi az ez irányú törekvéseket. Másrészt nem találtak megfelelő kis molekula kötőhelyet a fehérje felületén. Ezek alapján arra a következtetésre jutottak, hogy a Ras allosztérikusan sem gátolható.
Egy 2013-as folyóiratban Nussinov és társai (Trends Mol Med, 2013) rámutattak, hogy a jelenlegi képünk a Ras szerkezetéről és mechanizmusáról és ezzel együtt a szabályzásáról leginkább statikus szerkezeten alapul és nem vesszük figyelembe a konformációs dinamikát és allosztérikus hatásokat. Mindez, Nussinov szerint, lekorlátozza a lehetséges útvonalak feltérképezését.
Habár számtalan kísérleti adat áll rendelkezésünkre (például több mint 100 röntgen szerkezet), óriási szükség van szimulációs módszerekre, amelyek elégségesen feltérképeznék a konformációs teret ezzel téve lehetővé bizonyos allosztérikus kötő zsebek felfedezését.
A kutatásunk célja, hogy feltérképezzük a GDP kötött inaktív és GTP kötött aktív fehérje konformációs terét, kimutassuk a HVR (hiper-variábilis régió) és a katalitikus domain közötti kölcsönhatásokat és felfedezzük a két aktivációs állapot közötti hasonlóságokat, különbségeket.