A lipid-fehérje kölcsönhatások jelátvitelben játszott szerepének feltárása napjaink sejtbiológiai kutatásai számára az egyik legizgalmasabb kihívás. A jelátvivő lipidek és a velük kölcsönható fehérjék kapcsolata kulcsfontossággal bír olyan alapvető sejtfolyamatokban, mint a növekedés, osztódás, differenciálódás, túlélés és programozott sejthalál. A lipid jelátvitel mechanizmusainak tisztázása elősegítheti az inzulin rezisztencia, obezitás, valamint a gyulladásos folyamatok és rákos megbetegedések molekuláris biológiai hátterének megismerését.

Az MTA TTK Enzimológiai Intézetének Lizofoszfolipid Receptorok Kutatócsoportja jelátvivő aktivitású foszfolipidek és jelátvivő fehérjék kölcsönhatását tanulmányozza, hogy felderítse ezek szerepét a szignáltranszdukciós folyamatok szabályozásában. Ezért a különböző jelátviteli fehérjék PH-doménjeit, kalmodulint és több más lipid-kötő domént a molekuláris klónozás segítségével előállítva és tisztítva vizsgálnak fluoreszcens és CD-spektroszkópiai módszerekkel, valamint izotermális titrációs kalorimetria és kvarckristály-mikromérleg segítségével. A különböző lipid-kötő fehérjék között szerepel az a fehérje-domén is, amelyet elsőként a dishevelled, Egl-10 és Pleckstrin jelátvivő fehérjékben írtak le. Ez az ún. DEP-domén, amelynek lipidkötésre vonatkozó tulajdonságairól jelenleg kevés információt lehet tudni, noha jelentőségét a membrán lokalizációban és egyes G-fehérjék szabályozásában már számos tanulmány bizonyította.

Kutatómunkám során a humán EPAC1 (Exchange Protein Activated by cAMP) enzim DEP-doménjét molekuláris klónozással előállítottam, jelátvivő lipidekkel való kölcsönhatását fluoreszcencia és cirkuláris dikroizmus spektroszkópiával, valamint kvarckristály mikromérlegen végzett mérésekkel tanulmányoztam. A XXII. OTDK-ra benyújtott dolgozatom az EPAC1 DEP-domén molekuláris klónozásáról és lipid-kötésének biokémiai analíziséről számol be.